Catalaza

Catalaza este universal raspandita in natura, activitatea catalazica fiind prezenta in toate microorganismele aerobe, in celulele plantelor si animalelor. A fost studiata indeosebi catalaza din drojdie (Seah, 1973) si catalaza din tesuturile animale (Masters, 1986).In celula enzima este localizata aproape exclusiv in peroxizomii majoritatii celuleor, reducand nivelul peroxidului de hidrogen. Catalaza reduce nivelul peroxidului de hidrogen in peroxizomi, dar este absenta in cloroplaste. Peroxidul de hidrogen este cea mai stabila dintre toate speciile active ale oxigenului, fiind un oxidant nucleofilic foarte puternic. Este raspunzator pentru inhibarea enzimelor din ciclul calvin. Catalaza este, alaturi de alte 2 enzime (fumaraza si aceticolineste- raza) unul dintre cei mai eficienti catalizatori cunoscuti, reactiile pe care le catalizeaza fiind esentiale pentru viata. Enzima catalizeaza o reactie de fiecare data cand intalneste o molecula de sulf. Viteza relativa si orientarile moleculelor care interactioneaza sunt foarte importante pentru reactie. Catalaza actioneaza in conversia peroxidului de hidrogen (2H2O2 → 2H2O + O2) care este un agent oxidant puternic, cu caracter toxic pentru celule. Catalaza permite astfel desfasurarea in bune conditii a unor importante procese celulare care produc K2O2 ca produs secundar in peroxizomi (po-oxidarea acizilor grasi, fotorespiratia – Streb P. 1993 – si catabolismul purinei). De asemenea ea foloseste peroxidul de hidrogen pentru a oxida toxine ca fenoli, acid formic, formaldehida si alcooli (Babardjieva N. 1997). Catalaza participa la 2 tipuri de reactii care consuma H2O2 (descompunerea apei oxigenate si reactia peroxidativa). Activitatea catalazei in celule este de aceea foarte importanta. a) Reactia peroxidativa : H2O2 + RH2 → 2H2O + R - inseamna indepartarea toxinelor (H2O2) prin formarea de apa si de compusi nedaunatori sau chiar folositori. Peroxizomii oxideaza partial acizii grasi producand H2O2 ca produs secundar. Oxidarea peroxizomala scurteaza acizii grasi pana la C8 si faciliteaza degradarea in mitocondrii. Reactia peroxizomala este mai putin eficienta in producerea ATP decat oxidarea mitocondriala. b) O alta reactie redox care implica indirect catalaza consta in producerea de ADN.

Sursa: www.comarion.ro

SURSA 03 comarion.ro

Catalaza, prezenta in peroxizomii tuturor celulelor aerobe, manifesta de asemenea si un rol detoxifiant, deoarece apa oxigenata are un efect toxic asupra tesuturilor; in acest sens, ea protejeaza celula de efectele toxice ale peroxidului de hidrogen prin catalizarea descompunerii apei oxigenate formata in celule sub actiunea dehidrogenazelor aerobe.
Cantitatea mare de catalaza din ficat si hematii justifica implicarea ei in procese unde se produc cantitati crescute de H2O2. Formarea H2O2 este foarte riguros controlata in organisme, pentru descompunerea acesteia actionând trei enzime: catalaza, GSH peroxidaza si peroxidazele. Asa se explica de ce in deficite congenitale ale uneia dintre ele, persoanele respective nu au prea mult de suferit. Acest deficit devine decelabil clinic in conditii de stres oxidativ, infectii, cand se produc afte sau ulceratii in cavitatea bucala din cauza dezvoltarii unor bacterii ce secreta mult H2O2, capacitatea antioxidanta enzimatica fiind depasita.
Catalaza ajuta în prevenirea modificărilor distructive la nivel celular, cum ar fi ruperea lanţului ADN care poate duce, eventual, la diferite forme de cancer sau la alte boli cronice şi degenerative.
Actiunea factorilor de stres asupra catalazei
Catalaza este implicata in reactia celulelor vegetale la factorii de stres ai mediului. Au fost studiate rolul si modificarea actiunii catalazei in functie si de alte conditii de stres ale mediului, ca : racirea, temperaturi mari, variatia concentratiei de ozon si SO2.
Willekens (1904) a aratat ca raspunsul catalazei si al glutation – peroxidazei este mult mai prompt la stresul cauzat de SO2, UB-B si Ozon decat raspunsul superoxid dismutazei si al ascorbatoxidazei.
Un factor de stres foarte important in ceea ce priveste catalaza este intensitatea luminii.
Structura catalazei
Catalaza are o structura asemanatoare cu peroxidazele : este o enzima feroporfirinica in a carei structura intra 4 nuclee pirolice si un ion Fe3+.
Continutul in protohem este 1,1%.
Catalaza purificata de Stausell (1965) are un continut in fier de 0,09%.
Catalazele contin 4 unitati tetramere identice cu mase moleculare cuprinse intre 220000 si 250000 g/mol.
Nu pare sa fie o diferenta mare intre catalazele extrase din diferite surse (mamifere, plante, microorganisme) cel putin in ceea ce priveste gruparea prostetica.
Apoproteina este formata dintr-un lant polipeptidic/ /subunitate hem si contine 16 grupari SH, din care 10 apar numai dupa denaturare acida. Datorita acestui continut mare in grupari SH, catalaza este inhibata de o serie de tioli cum sunt glutationul sau cisteina. Glutationul ar putea fi si unul dintre modulatorii activitatii enzimatice a catalazei.
Activitatea catalazei nu este inhibata prin titrarea celor 6 grame SH, dar cea peroxidazica este mult redusa. Actiunea SH se datoreaza producerii unor moduri conformationale pe calea stabilirii unor disulfuri mixte reversibile.
Atomul central de fier din hem este in stare trivalenta si nu sufera modificari de valenta in cursul reactiei enzimatice.
A 5-a valenta coordinativa a fierului este implicata in legaturi cu apoproteina prin intermediul histidinei, iar cea de a 6-a valenta este legata de o molecula de apa. Natura legaturii dintre porfirina si partea proteica este necovalenta.